Glucosedehydrogenase (GDH)
Beschreibung
Glutamatdehydrogenase (GDH) ist ein mitochondriales Enzym, das die reversible oxidative Desaminierung von Glutamat zu a-Ketoglutarat katalysiert und als wichtige Verbindung zwischen anabolen und katabolen Signalwegen dient.Bei Säugetieren unterliegt GDH einer allosterischen Regulierung und weist eine hohe Aktivität in Leber, Niere, Gehirn und Bauchspeicheldrüse auf.Die GDH-Aktivität im Serum kann verwendet werden, um zwischen Lebererkrankungen aufgrund einer Leberentzündung, die keine erhöhte GDH-Aktivität im Serum zeigen, und Krankheiten, die zu einer Hepatozytennekrose führen, die zu einem erhöhten GDH im Serum führt, zu unterscheiden.
Die GDH-Aktivität wird durch einen gekoppelten Enzymtest bestimmt, bei dem Glutamat von GDH verbraucht wird, wodurch NADH entsteht, das mit einer Sonde reagiert und ein kolorimetrisches (450 nm) Produkt erzeugt, das proportional zur vorhandenen GDH-Aktivität ist.Eine Einheit GDH ist die Enzymmenge, die 1,0 mmol NADH pro Minute bei pH 7,6 und 37 °C erzeugt
Chemische Struktur
Reaktionsmechanismus
D-Glucose + Akzeptor → D-Glucono-1,5-lacton + reduzierter Akzeptor
Spezifikation
Probeartikel | Spezifikationen |
Beschreibung | Weißes amorphes Pulver, lyophilisiert |
Aktivität | ≥160 U/mg |
Reinheit (SDS-PAGE) | ≥90 % |
Löslichkeit (10 mg Pulver/ml) | Klar |
Kontaminierende Enzyme | |
Glucosedehydrogenase (NAD) | ≤0,02 % |
Hexokinase | ≤0,02 % |
A-Glucosidase | ≤0,02 % |
Transport und Lagerung
Transport: Eisbeutel
Lagerung :Bei -25~-15°C (langfristig), 2-8°C (kurzfristig) lagern.
Empfohlener erneuter TestLeben: 18 Monate